Perbezaan antara hemoglobin dan myoglobin

Hemoglobin vs myoglobin

Myoglobin dan hemoglobin adalah hemoprotein yang mempunyai keupayaan untuk mengikat oksigen molekul. Ini adalah protein pertama yang mempunyai struktur tiga dimensi yang diselesaikan oleh crystallography x-ray. Protein adalah polimer asid amino, disertai melalui ikatan peptida. Asid amino adalah blok bangunan protein. Berdasarkan bentuk keseluruhan mereka, protein ini dikategorikan di bawah protein globular. Protein globular mempunyai bentuk sfera atau ellipsoidal yang agak. Ciri -ciri yang berbeza dari protein globular yang unik ini membantu organisma untuk mengalihkan molekul oksigen di antara mereka. Tapak aktif protein khas ini terdiri daripada protoporphyrin IX (ii) IX yang terkandung dalam poket tahan air.

Myoglobin

Myoglobin berlaku sebagai protein monomerik di mana globin mengelilingi heme. Ia bertindak sebagai pembawa sekunder oksigen dalam tisu otot. Apabila sel -sel otot bertindak, mereka memerlukan sejumlah besar oksigen. Sel -sel otot menggunakan protein ini untuk mempercepat penyebaran oksigen dan mengambil oksigen untuk masa pernafasan yang sengit. Struktur tertiari myoglobin mirip dengan struktur protein globule larut air biasa.

Rantaian polipeptida myoglobin mempunyai 8 helai tangan yang berasingan α-heliks. Setiap molekul protein mengandungi satu kumpulan prothetic heme dan setiap residu heme mengandungi satu atom besi yang terikat secara menyeluruh. Oksigen terikat terus ke atom besi kumpulan heme prostetik.

Hemoglobin

Hemoglobin berlaku sebagai protein tetramerik di mana setiap subunit terdiri daripada globin yang mengelilingi heme. Ia adalah pembawa oksigen seluruh sistem. Ia mengikat molekul oksigen dan kemudian diangkut melalui darah oleh sel darah merah.

Dalam vertebrata, oksigen tersebar melalui tisu paru -paru ke dalam sel darah merah. Oleh kerana hemoglobin adalah tetramer, ia boleh mengikat empat molekul oksigen sekaligus. Oksigen terikat kemudian diedarkan melalui seluruh badan dan dimuatkan dari sel darah merah ke sel -sel yang berlapis. Hemoglobin kemudian mengambil karbon dioksida dan mengembalikannya ke paru -paru. Oleh itu, hemoglobin berfungsi untuk menyampaikan oksigen yang diperlukan untuk metabolisme selular dan menghilangkan produk sisa yang terhasil, karbon dioksida.

Hemoglobin terdiri daripada beberapa rantai polipeptida. Hemoglobin manusia terdiri daripada dua subunit α (alpha) dan dua β (beta). Setiap α-subunit mempunyai 144 residu, dan setiap subunit β mempunyai 146 residu. Ciri -ciri struktur kedua -dua subunit α (alpha) dan β (beta) adalah serupa dengan myoglobin.

Hemoglobin vs myoglobin

• Hemoglobin mengangkut oksigen dalam darah sementara myoglobin mengangkut atau menyimpan oksigen pada otot.

• Myoglobin terdiri daripada rantai polipeptida tunggal dan hemoglobin terdiri daripada beberapa rantai polipeptida.

• Tidak seperti myoglobin, kepekatan hemoglobin dalam sel darah merah sangat tinggi.

• Pada mulanya, myoglobin mengikat molekul oksigen dengan mudah dan akhir -akhir ini menjadi tepu. Proses mengikat ini sangat cepat dalam myoglobin daripada hemoglobin. Hemoglobin pada mulanya mengikat oksigen dengan kesukaran.

• Myoglobin berlaku sebagai protein monomerik manakala hemoglobin berlaku sebagai protein tetramerik.

• Dua jenis rantai polipeptida (dua rantaian α dan dua rantai β) hadir dalam hemoglobin.

• Myoglobin boleh mengikat satu molekul oksigen yang dipanggil monomer, manakala hemoglobin boleh mengikat empat molekul oksigen, yang dipanggil tetramer.

• Myoglobin mengikat oksigen lebih ketat daripada hemoglobin.

• Hemoglobin boleh mengikat dan mengimbangi kedua -dua oksigen dan karbon dioksida, tidak seperti myoglobin.